avangard-pressa.ru

Белки сыворотки крови (Биохимия крови). - Химия

Критерии белка сыворотки:

1. Нахождение в русле крови больше периода полураспада.

2. Осуществление функции в сыворотке крови.

3. Синтез осуществляется в печени, лимфатической системе, МФС.

4. Белок активно секретируется в кровь и концентрация его больше там, нежели в тканях, синтезирующих его.

5. Проявляет полиморфизм.

По концентрации в сыворотке все белки делятся:

1. Группа доминирующих белков 10-50 г/л (Ig G, альбумины) (1-5 г/100 мл)

2. Прочие постоянные белкидо 10 г/л (Ig M,A,ЦП) (10-100 мг/100 мл)

3. Минорные белки (10-1000 мг/100 мл) менее 0.1 г/л Следовые белки (<10 мг/100 мл)

Кровь является важнейшей жидкой средой, обеспечивающей взаимосвязь различных анатомических структур организмов человека и животных. В кровь поступают белки, синтезирующиеся в различных органах и тканях, промежуточные и конечные продукты углеводного, липидного, азотистого обменов. Химический состав крови определяется особенностями метаболизма в различных тканях и органах (отсюда обширная информация о состоянии обменных процессов в организме при анализе компонентов крови).

Кровь

(5-6 л) приблизительно 8% массы (у детей >)

­ ­

Форменные Плазма

элементы

­сыворотка фибриноген

На долю растворимых веществ плазмы приходится ў10% массы и объема, из них ў7% - белки, ў0.9% - неорганические соли, остальное - небелковые соединения.

Химический состав крови (сыворотки)

Белки Небелковые Минеральные

соединения вещества

Насчитывают ­ 0,9%

до 200-300 65-85 г/л ­ ­

белков

(простые, глико-

протеиды,ЛП,МсП) Азотсодержащие в-ва Безазотистые в-ва ­

промежут. и конечные промежуточные

продукты азотистого продукты углеводного

обмена и липидного обмена

Основные функции белков крови

:

- транспортная;

- дыхательная;

- защитная;

- регуляторная.

Белки-пассажиры, белки-прохожие (повышенное содеожание при патологии).

Методы разделения белков крови

:

1. Солевой метод (высаливание сернокислым аммонием) - 3 фракции.

2. Электрофорез на бумаге (разделение по заряду) - 5 фракций.

3. Электрофорез в поддерживающих средах (полиакриламид, крахмал, агароза). Разделение и по заряду, и по молекулярному весу (17-20-25 фракций). Положение фракций не соответствует их положению на бумаге.

4. Иммуноэлектрофорез (25-30 фракций) не относится к количественным методам исследования). Дает возможность выявить АГ состав сложной смеси белков и идентифицировать отдельные компоненты такой смеси при помощи моноспецифических антисывороток.

5. Изоэлектрофокусирование (выделяют до 100 белков) - разделение белков по ИЭТ.

Альбумины

Это белки с молекулярной массой 65-70 тыс. (простые и гликопротеиды), все синтезируются печенью, С = 4-6 г % (до 60% от всех белков сыворотки), 35-50 г/л (СИ), 52-65%.

Функции

:

1. Поддерживают коллоидно-осмотическое (онкотическое) давление крови наибольшее количество (С и частиц низкомолекулярных относ.), очень гидрофилен (1 г связывает 17 г воды).

2. Роль транспортного белка (защитные коллоиды) - НЭЖК, стероидные гормоны, билирубин, лекарственные вещества, Са++, vit. 3. Роль "запасного" белка - при голодании и несбалансированном питании снижается С.

Обычно гиперальбуминемия может быть при:

а) нарушении функции печени;

б) нарушении функции почек;

в) нарушении усвоения белка (ЖКТ, малобелковая или несбалансированная диета).

Если менее 30 г/л - развитие отеков.

Глобулины

(приблизительно 80% синтезируется печенью, включая ЛП) очень гетерогенная фракция, особенно а1, а2, в - электрофракции. В их составе ЛП (хиломикроны, ЛПОНП, ЛПНП, ЛПВП),ГП (самая многочисленная и гетерогенная фракция), МеП.

Некоторые представители а1,а2,в - фракций (ГП)

Гаптоглобин

(Нр) - 3/4 всех а2-глобулинов, 200-250 тыс., 1-3 г/л. Состоит из 4-х полипептидных цепей (2-х легких, 2-х тяжелых, по структуре схож с Ig).

Различают несколько разновидностей Нр

Нр 1-1 У различных рас и народностей преобладает тот или иной

вид Нр

Нр2-1 У европейцев - 2-1, реже - 2-2, очень редко - 1-1

Нр2-2 Персы, японцы-2-2 африканцы, индейцы, венесуэльцы

1-1.

Функции:

а) главная - способность к комплексированию с Нb в соотношении 1:1 через белковую часть, очень "жадное" соединение, способен связать до 3 г гемоглобина. Нр - образует крупномолекулярное соединение, не фильтруется через почечный фильтр (сохранение Fe, гема при физиологическом и патологическом гемолизе эритроцитов).

б) неспецифическая функция - способность комплексироваться с белковыми и небелковыми соединениями при распаде клеток. в) естественный ингибитор катепсина Д (протеолитич. F, внеклеточный). г) участие в переносе В12.

Снижается при анемиях, поражениях печени. а1-гликопротеид - до 42 % углеводов В преальбуминовой зоне располагается преальбумин и РСБ (ретинолсвязывающий белок) - перенос vit A и тироксина; vit A освобождается из печени и разносится по органам и тканям. Количество преальбуминов и РСБ резко падает при паренхиматозных заболеваниях печени, много их попадает в мочу при заболеваниях почек.

а2-макроглобулин

(1.5-4 г/л) - молекулярный вес приблизительно 700 тыс., ингибитор очень многих протеиназ; связывая протеиназу, защищает ее от разрушения. Протеиназы могут участвовать в протеолитических реакциях. Это ингибитор внутрисосудистого действия. Если концентрация понижена, идет сильная деструкция тканей.

а1-антитрипсин

(2-4 г/л) - а1-глобулин, молекулярный вес приблизительно 54 тыс., синтезируется в печени, вступает в соединение с трипсином (поддержание уровня фермента в физиологических пределах). Врожденный недостаток соединения - предрасположенность к эмфиземе легких, циррозу печени, чуствительность к протеолизу!

Церуллоплазмин

(небесно-голубой) - а2-глобулин, индивидуальный белок, ГП, он же МеП, содержит 0.34 млсс% Си в 8 участках связывания Си+ или Си++.

Функции

:

1. регуляция обмена Cu.

2. оксидаза полифенолов, диаминов.

3. принимает участие в обмене котехоламинов, серотонина, vit C.

4. участвует в обмене Fe (активация гемопоэза).

Повышается при инфекционных заболеваниях, резко снижается при гепатолентикулярной дегенерации (болезнь Вильсона-Коновалова) - отложение в печени, некоторых отделах мозга Си (или < ЦП, или он дефективный).

в-глобулины

Трансферрин

- 2-3 г/л, 3% белка плазмы, глобулин, МеП, относится к в-глобулинам, только 1/3 ТФ связана с Fe+++, это переносчик Fe+++, комплекс легко образуется и распадается, молекулярный вес около 90 тыс., связывает 2 иона Fе+++, очень древний белок, повышается при железодеф. анемиях беременных женщин, снижается при циррозе печени, инфекционных заболеваниях.

Может взаимодействовать с Си++, Zn++. Регуляция содержания Fе в тканях (<), предотвращает его потерю с мочой.

Другие в-глобулины

Гемопексин

(0.5-1 г/л) - молекулярный вес 57 тыс., связывает Fe, чем предотвращает выведение его с мочой. Полностью насыщен при гемолитической анемии. Комплекс гемопексин-гем улавливается печенью.

в2-микроглобулин

- очень малый молекулярный вес, поэтому в норме выводится с мочой, где с=0.1 мг/л, высокое сродство по аминокислотной последовательности с доменом Ig. По-видимому, это малая субъединица HL-A, который регулирует отторжение трансплантационных тканей (общая единица всех АГ гистосовместимости).

а-фетопротеин

- у плода 800-900 мг% (8-9 г/л - 0.8-0.9 г%), по-видимому, выполняют функции поддержания коллоидно-осмотического давления, у взрослых - 1/1000000 мг%, при первичном раке печени, беременности - 2-3 тыс. мг% (20-30 г/л) (диагностический признак рака); татаринов - II МОЛГМИ, открытых, при ??? > в амниотической жидкости > при деффектах развития плода -